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Seminario Manajit Hayer-Hartl: Mecanismos de acompañante para la biogénesis y reparación metabólica de RuBisCO
La ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa / oxigenasa (RuBisCO) es responsable de la fijación del CO atmosférico2en la fotosíntesis. Es el mas abundante enzima en la naturaleza, debido en parte a su baja tasa de recambio catalítico y a su limitada especificidad para el CO2contra O2. Por lo tanto, RuBisCO ha sido durante mucho tiempo un objetivo de reingeniería con el objetivo de aumentar el rendimiento de los cultivos. Sin embargo, la manipulación genética se ha visto obstaculizada por la falta de expreso Planta RuBisCO en un bacteriano anfitrión.
La forma principal de RuBisCO (forma I) es hexadecameric, que consta de 8 subunidades grandes (RbcL) y 8 pequeñas (RbcS). En los últimos años se ha hecho evidente que la enzima RuBisCO requiere una enorme cantidad de ayuda de los acompañantes para plegarse y ensamblarse en la holoenzima funcional. Encontramos que siete chaperonas: el sistema de chaperonina del cloroplasto Cpn60 / Cpn20, los factores de acumulación RuBisCO 1 y 2 (Raf1 y Raf2, respectivamente), el factor X de ribulosa-bisfosfato-carboxilasa (RbcX) y el proteína paquete-vaina defectuosa-2 (BSD2) - mediar el plegado y montaje de Arabidopsis thalianaRuBisCO cuando se coexpresa en E. coli. Nuestro análisis bioquímico y estructural reveló el papel de BSD2 en la estabilización de un intermedio de ensamblaje de ocho subunidades RbcL hasta que las subunidades RbcS estén disponibles. La capacidad de producir RuBisCO vegetal de forma recombinante facilitará los esfuerzos para mejorar la enzima mediante mutagénesis.
Para volverse catalíticamente activo, el RuBisCO recién ensamblado primero debe ser carbamilado por un CO sin sustrato.2molécula en el sitio activo lisina y se unen a un Mg2+ion como cofactor. La unión prematura del sustrato ribulosa-1,5-bifosfato (RuBP) da como resultado un complejo inactivo. La inactivación de RuBisCO también ocurre durante su reacción catalítica de múltiples pasos, debido a la producción de productos de 'falla de encendido' como XuBP o PDBP. La reactivación es catalizada por un AAA + (ATPasas asociadas con varios celulares Actividades) proteína llamada RuBisCO activasa (Rca). Más recientemente, el descubrimiento de la fosfatasa XuBPasa, que hidroliza el azúcar fosfato inhibidor XuBP, demostró la importancia de una cooperación funcional de Rca con fosfatasas específicas para mantener la actividad de RuBisCO durante la fotosíntesis.
Mecanismos de acompañante para la biogénesis y reparación metabólica de RuBisCo, la enzima más abundante en la naturaleza
Profesor, Departamento de Bioquímica Celular
Instituto Max Planck de Bioquímica
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